О патологической анатомии

В противополож­ность тяжелым цепям во всех классах антител имеются лишь два типа легких цепей — к (каппа) и X (ламбда), и каждая моле­кула иммуноглобулина обладает к- или Х.-цепью.

Антигенный рецептор на В-клетках представляет собой моно­мер IgM (±IgD) (мономер — общее название низкомолекулярных соединений, например аминокислот). Специфичность комплекса антиген — антитело зависит от соединяющего сайта антитела, ко­торый имеет форму, соответствующую антигенной детерминанте и позволяющую закрыть зону соответствия. Форма соединяющего сайта детерминируется аминокислотной последовательностью N-терминальных окончаний тяжелых и легких цепей. В отличие от большинства других белков, каждый из которых у конкретного индивидуума имеет одинаковую аминокислотную последователь­ность, иммуноглобулины обнаруживают заметную гетерогенность своих N-терминальных доменов (изменчивых районов). Эта гетерогенность насчитывает до нескольких миллионов вариантов, большинство из которых встречается в 3—4 (гипервариантных) районах. Каждая пара тяжелых и легких цепей складывается таким образом, что для составления антигенсвязуюшего сайта в интактной и противостоящей молекулах открыты гипервариант­ные районы


назад далее